Publication Details:
Journal or Publication Title:
Հայաստանի կենսաբանական հանդես =Biological Journal of Armenia
Date of publication:
Volume:
Number:
ISSN:
Official URL:
Additional Information:
Title:
Other title:
Creator:
Բարսեղյան, Է. Խ. ; Կարապետյան, Հ. Մ. ; Թռչունյան, Ա. Հ.
Contributor(s):
Պատ․ խմբ․՝ Մ․ Գ․ Թումանյան (1948) ; Գ․ Հ․ Բաբաջանյան (1949-1954) ; Հ․ Գ․ Բատիկյան (1954-1977) ; Գլխ․ խմբ․՝ Է․ Գ․ Աֆրիկյան (1978-2007) ; Է․ Ս․ Գևորգյան (2008-2023) ; Ա․ Ա․ Առաքելյան (2023-)
Subject:
Կենսաբանություն ; Բժշկագիտություն ; Կենսատեխնոլոգիա ; Բուսաբանություն ; Կենդանաբանություն ; Ֆիզիոլոգիա ; Մանրէաբանություն ; Կենսաքիմիա ; Կենսաֆիզիկա ; Գենետիկա
Uncontrolled Keywords:
արգինազ ; դարձելի ապաակտիվացում ; in vitro սպիտակուցի ինքնահավաքում
Coverage:
Abstract:
Հետազոտվել են Rana ridibunda գորտի լյարդի արգինազ I-ի թթվային ապաակտիվացման և հետագա վերաակտիվացման գործընթացները: Բացահայտվել է ֆերմենտի մասնակի մաքրման արդյունքում ստացված որոշ սպիտակուցային ֆրակցիաների դերը արգինազի վերաակտիվացման գործընթացի արդյունավետության վրա: Ցույց է տրվել, որ այդ սպիտակուցների ազդեցությամբ փոխվում է հետազոտվող ֆերմենտի մոնոմեր/օլիգոմեր հարաբերությունը: Ենթադրվում է, որ այս սպիտակուցներն օժտված են ինչպես շապերոնանման սպիտակուցների, այնպես էլ դիսուլֆիդային կապերի առաջացմանը մասնակցող ֆերմենտների հատկություններով: Исследовались процессы кислотной инактивации и дальнейшей реактивации аргиназы I печени лягушек Rana ridibunda: Выявлена роль некоторых белковых фракций, удаляемых при частичной очистке фермента на эффективность процесса реактивации, возможно, под влиянием этих белков изменяется соотношение мономер/олигомер исследуемого фермента. Предполагается, что эти белки обладают свойствами как шапероноподобных белков, так и свойствами ферментов, участвующих в образовании дисульфидных связей. Acidic deactivation and further reactivation processes of arginase from Rana ridibunda frog liver have been studied. The role of some protein fractions, removed due to the enzyme partial purification, in the efficacy of arginase reactivation process was revealed. Monomer/oligomer relation of the studying enzyme was assumed to change under the effect of these proteins. It is possible that these proteins do not possess properties, characteristic both for chaperone-like proteins and for enzymes participating in formation of disulfide bonds.
Place of publishing:
Երևան
Publisher:
Հայաստանի ԳԱԱ «Գիտություն» հրատ.