Publication Details:
Journal or Publication Title:
Հայաստանի կենսաբանական հանդես =Biological Journal of Armenia
Date of publication:
Volume:
Number:
ISSN:
Official URL:
Title:
Other title:
Creator:
Contributor(s):
Պատ․ խմբ․՝ Մ․ Գ․ Թումանյան (1948) ; Գ․ Հ․ Բաբաջանյան (1949-1954) ; Հ․ Գ․ Բատիկյան (1954-1977) ; Գլխ․ խմբ․՝ Է․ Գ․ Աֆրիկյան (1978-2007) ; Է․ Ս․ Գևորգյան (2008-2023) ; Ա․ Ա․ Առաքելյան (2023-)
Subject:
Biology ; Biochemistry ; Microbiology ; Biotechnology
Uncontrolled Keywords:
Բլբուլյան Ս. Ս. ; Блбулян С. С. ; FOF1-ATPase ; membrane proteins ; hydrogenases ; Hyd-4 ; glucose fermentation ; Escherichia coli
Coverage:
Abstract:
The dependence of E. coli BW25113 wild type’s and JRG3621 (hyfB-R) mutant’s membrane vesicles ATPase activity on glucose concentration and cooperation of FOF1-ATPase with Hyd-4 (hyf) under different conditions were studied. Different values of the N,N’-dicyclohexylcarbodiimide (DCCD)-sensitive ATPase activity were observed upon 0.2% and 0.8 % glucose fermentation conditions. These values depended on pH and K+ content in the assay medium. DCCD-sensitive ATPase activity of 0.2 % glucose fermented hyfB-R mutant was lower 1.5-fold compared to wild type in K+-free medium, and slightly increased by 100 mM K+. The wild type demonstrated lower ATPase activity in both case, in K+-free and in K+-present media at pH 6.5, respectively ~1.5 and ~2-fold under 0.2% glucose fermentation, compared with pH 7.5. Unlike 0.2 % glucose fermentation, K+ had suppressed effect on wild type's ATPase activity upon 0.8 % glucose fermentation at pH 6.5, whereas hyfB-R showed K+ stimulated ATPase activity at the same conditions. The results pointed out the FOF1-ATPase’s interaction with Hyd-4 and K+ uptake systems upon 0.2% glucose fermentation at pH 7.5 which is important for understanding the role of FOF1and Hyd-4 under fermentation. Ուսումնասիրվել է E.coli–ի BW25113 վայրի տիպի և JRG3621 (hyfB-R) մուտանտ շտամի թաղանթային բշտիկների ԱԵՖ-ազային ակտիվության կախվածությունը գլյուկոզի կոնցենտրա-ցիայից և FOF1-ԱԵՖ-ազի ու Հիդ-4-ի փոխազդեցությունը խմորման տարբեր պայմաններում: 0.2 % և 0.8 % գլյուկոզի խմորման պայմաններում N,N’-դիցկլոհեքսիլկարբոդիիմիդ (ԴՑԿԴ)-զգայուն ԱԵՖ-ազային ակիվությունը՝ կախված ռեակցիոն միջավայրի pH-ից և K+-ի պարունակությունից տարբեր է: 0.2 % գլյուկոզի խմորման պայմաններում (K+-ից զուրկ միջավայրում) E.coli–ի hyfB-R մուտանտի ԴՑԿԴ-զգայուն ԱԵՖ-ազային ակտիվությունը՝ համեմատած վայրի տիպին` ցածր է 1.5 անգամ, և քիչ խթանված 100 մՄ K+-ի ներկայությամբ: Վայրի տիպի ԱԵՖ-ազային ակտիվությունը pH 6.5-ի դեպքում՝ համեմատած pH 7.5-ի՝ ցածր է, ինչպես K+-ից զուրկ, այնպես էլ K+-պարունակող միջավայրերում, համապասխանաբար ~1.5 և ~2 անգամ: 0.8 % գլյուկոզի խմորման դեպքում (pH 6.5) վայրի տիպի ԱԵՖ-ազային ակտիվությունը ընկճվել է K+-ի ներկայությամբ, մինչդեռ նույն պայմաններում hyfB-R մուտանտում դիտվել է K+-խթանված ԱԵՖ-ազային ակտիվություն: Այս տվյալները ցույց են տալիս 0.2 % գլյուկոզի խմորման պայմաններում pH 7.5 արժեքի դեպքում FOF1-ԱԵՖ-ազի և Հիդ-4-ի, ինչպես նաև K+ կլանող համակարգերի փոխազդեցությունը, որն էլ կարևոր է խմորման պայմաններում FOF1-ի և Հիդ-4-ի դերը հասկանալու համար: Исследованы АТФ-азная активность мембранных везикул E. сoli BW 25113 дикого типа и мутанта JRG3621 (hyfB-R) в зависимости от концентрации глюкозы, и взаимодействие FOF1-АТФ-азы с Гид-4 при различных условиях среды. Мембранные везикулы E. сoli проявляли разную N,N’-дициклогексилкарбодиимид (ДЦКД)-чувствительную АТФ-азную активность при сбраживании 0.2 % и 0.8 % глюкозы. АТФ-азная активность зависeла от pH и наличия K+ в реакционной среде. ДЦКД-чувствительная АТФ-азная активность hyfB-R мутанта при сбраживании 0.2 % глюкозы понижалась в 1.5 раза по сравнению с диким типом в отсутствие K+ и возрастала в присутствие100 мМ K+. Дикий тип демонстрировал более низкую АТФ-азную активность в ~1.5 раза при pH 6.5, по сравнению с pH 7.5 (~2 раз), как в присутствии K+, так и при отсутствии данного иона. При сбраживании 0.8 % глюкозы (pH 6.5) K+ подавлял АТФ-азную активность дикого типа, в отличие от 0.2 % глюкозы, а при тех же условиях hyfB-R показывал K+-индуцированную АТФ-азную активность. Полученные результаты свидетельствуют о взаимодействиях FOF1-АТФ-азы с Гид-4 и с системами поглощения K+ при сбраживании 0.2 % глюкозы при pH 7.5, что имеет важное значение для выявления роли FOF1 и Гид-4 при условиях брожения.
Place of publishing:
Երևան