Object structure

Publication Details:

Հայաստանի կենսաբանական հանդեսը լույս է տեսնում 1948 թվականից տարին 4 անգամ։ 1948-1959թթ․ ամսագիրը կոչվել է «Տեղեկագիր բիոլոգիական և գյուղատնտեսական գիտությունների», 1960-1965թթ․ վերանվանվել է «Տեղեկագիր բիոլոգիական գիտությունների», իսկ 1966թ-ից առ այսօր՝ կոչվում է «Հայաստանի կենսաբանական հանդես»։

Journal or Publication Title:

Հայաստանի կենսաբանական հանդես =Biological Journal of Armenia

Date of publication:

2013

Volume:

65

Number:

2

ISSN:

0366-5119

Official URL:


Title:

Некоторые свойства аланин: 2-кетоглутарат аминотрансферазы Brevibacterium flavum

Other title:

Brevibacterium flavum-ի ալանին: 2- կետօգլուտարատ ամինատրանսֆերազի որոշ հատկությունները; Some properties of alanine: 2-ketoglutarate aminotransferases of Brevibacterium flavum

Creator:

Л. Д. Гайбакян

Contributor(s):

Պատ․ խմբ․՝ Մ․ Գ․ Թումանյան (1948) ; Գ․ Հ․ Բաբաջանյան (1949-1954) ; Հ․ Գ․ Բատիկյան (1954-1977) ; Գլխ․ խմբ․՝ Է․ Գ․ Աֆրիկյան (1978-2007) ; Է․ Ս․ Գևորգյան (2008-2023) ; Ա․ Ա․ Առաքելյան (2023-)

Subject:

Biology ; Molecular Biology

Uncontrolled Keywords:

Գայբակյան Լ. Դ. ; Gaybakyan L. D. ; brevibacterium flavum ; аланинтрансаминаза ; очистка ; молекулярная масса ; оптимум pH ; термостабильность

Coverage:

104-109

Abstract:

Из клеточных экстрактов Brevibacterium flavum выделена и частично очищена мажорная фракция аланинтрансаминазы. Показано, что в результате 2-этапной очистки удельная трансаминазная активность возросла в 14 раз, а выход ферментативной активности составил 18 %. Методом гель-фильтрации установлена молекулярная масса фермента, равная 96,5 кДа. Brevibacterium flavum-ի բջջային էքստրակտներից անջատվել և մասնակիորեն մաքրվել է ալանին տրանսամինազային ակտիվության հիմնական ֆրակցիան: Մաքրման կիրառված երկու էտապների արդյունքում տրանսամինազի տեսակարար ակտիվությունը բարձրացել է 14 անգամ, իսկ ֆերմենտային ակտիվության ելքը կազմել է 18 %: Գել-ֆիլտրման տվյալներով ֆերմենտի մոլեկուլային զանգվածը 96,5 կԴա է: From cell extracts of Brevibacterium flavum the major fraction of alaninetransaminase activity was isolated and partially purified. In the result of 2-stage purification procedure the specific activity of transaminase increased 14-fold, and the yield of enzyme activity was 18%. According to the gel filtration data the enzyme has a molecular weight of 96.5 kDa.

Place of publishing:

Երևան

Publisher:

ՀՀ ԳԱԱ հրատ.

Date created:

2013-03-05

Type:

Հոդված

Format:

pdf

Call number:

АЖ 407

Location of original object:

ՀՀ ԳԱԱ Հիմնարար գիտական գրադարան