Ցույց տուր կառուցվածքը

Հայաստանի կենսաբանական հանդեսը լույս է տեսնում 1948 թվականից տարին 4 անգամ։ 1948-1959թթ․ ամսագիրը կոչվել է «Տեղեկագիր բիոլոգիական և գյուղատնտեսական գիտությունների», 1960-1965թթ․ վերանվանվել է «Տեղեկագիր բիոլոգիական գիտությունների», իսկ 1966թ-ից առ այսօր՝ կոչվում է «Հայաստանի կենսաբանական հանդես»։

Պատ․ խմբ․՝ Մ․ Գ․ Թումանյան (1948) ; Գ․ Հ․ Բաբաջանյան (1949-1954) ; Հ․ Գ․ Բատիկյան (1954-1977) ; Գլխ․ խմբ․՝ Է․ Գ․ Աֆրիկյան (1978-2007) ; Է․ Ս․ Գևորգյան (2008-2023) ; Ա․ Ա․ Առաքելյան (2023-)

Hovhannisyan A. M. ; Հովհաննիսյան Ա. Մ. ; небелковые аминокислоты ; ингибирование ; Brevibacterium flavum

101-104

Исследовалось влияние небелковых аминокислот на активность аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью B. flavum и на ароматическую трансаминазу C. freundii. В работе показано, что ( S) - β - ( N- бензиламино)аланин ингибирует оба фермента. В первом случае значение IC50 = 1,35 mM, во-втором случае значение IC50 = 3,8 mM. Выявлен механизм ингибирования исследуемых ферментов (S)-β -(N- бензиламино)аланином: аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью ингибируется по механизму смешанного типа, а ингибирование ароматической трансаминазы конкурентное. Изучение механизмов ингибирования имеет важное значение при использовании аминотрансфераз для повышения продукции аминокислот у штаммов продуцентов. Ուսումնասիրվել է ոչ սպիտակուցային ամինաթթուների ազդեցությունը B. flavum-ի ճյուղավորված ամինաթթուների ամինատրանսֆերազի և C. freundii-ի արոմատիկ ամինատրանսֆերազների վրա: Աշխատանքում ցույց է տրված, որ (S)-β-(N-բենզիլամինո)ալանինն արգելակում է երկու ֆերմենտների ակտիվությունը: Առաջին դեպքում արգելակման ցուցանիշն է՝ IC50 = 1,35 mM, իսկ երկրորդ դեպքում՝ IC50=3,8 mM: Բացահայտվել է ուսումնասիրվող ֆերմենտների արգելակման մեխանիզմը (S)-β-(N-բենզիլ-ամինո)ալանինով: Ըստ ստացված արդյունքների ճյուղավորված շղթայով ամինաթթուների ամինատրանսֆերազի մոտ արգելակումն ընթանում է խառը տիպի մեխանիզմով, իսկ արոմատիկ ամինատրանսֆերազի մոտ՝ մրցակցային: Արգելակման մեխանիզմների ուսումնասիրությունը մեծ նշանակություն ունի շտամ-արտադրիչների մոտ ամինաթթուների արտադրության մեծացման գործընթացում ամինատրանսֆերազների օգտագործ-ման ժամանակ: Тhe influence of nonprotein amino acids on activities of branched-chain amino acids aminotransferase of B. flavum and aromatic aminotransferase of C. freundii has been studied. According to the obtained results both enzymes are inhibited by (S)-β -benzylamino)alanine. The value of IC50 is 1.35 mM for the first enzyme and 3.8 mM for the second one. The mechanism of inhibition of these enzymes by S)-β -benzylamino)alanine was revealed. The data obtained suggested that the branched-chain amino acids aminotransferase is inhibited by (S)-β - benzylamino)alanine in mixed mode while the aromatic transferase is inhibited in competitive mode of inhibition. The study of inhibition mechanisms is important for aminotransferases use in improvement of amino acid production with strainproducers.

Երևան