Взаимодействие сывороточного альбумина с эритрозином В под воздействием электромагнитных волнмиллиметрового диапазона - Парсаданян, М. А.; Шагинян, М. А.; Григорян, С. В.; Микаелян, М. С.; Погосян, Г. А.; Калантарян, В. П.; Вардеванян, П. О.
Исследовано взаимодействие пищевого консерванта и красителя эритрозина В с бычьим сывороточным альбумином (БСА) под воздействием электромагнитных волн миллиметрового диапазона (ММ ЭМВ) с частотами 41.8 и 51.8 ГГц методом УФ-денатурации, а также спектроскопическими (поглощение, флуоресценция, круговой дихроизм (КД)) методами. Показано, что облучение ММ ЭМВ частотой 51.8 ГГц приводит к стабилизации комплекса БСА-эритрозин В. В то же время, параметры денатурации комплекса при облучении раствора БСА с частотой 41.8 ГГц, в пределах ошибки, не отличаются от таковых, полученных для необлученных образцов. Показано также, что под влиянием облучения частотой 51.8 ГГц, изменения конформации БСА не обнаруживается, в то время как в случае комплекса БСА-эритрозин В имеет место изменение конформации. При этом процесс комплексообразования является термодинамически выгодным и под влиянием ММ ЭМВ реализуется за счет дополнительных водородных связей и вандерваальсовых взаимодействий между БСА и эритрозином В. The interaction of food conservator and dye erythrosine B with bovine serum albumin (BSA) under the effect of millimeter range electromagnetic waves (MM EMW) with frequencies 41.8 and 51.8 GHz has been studied by the UV-denaturation and spectroscopic (absorption, fluorescence, CD) methods. It was shown that the irradiation by MM EMW with the frequency 51.8 GHz results in stabilization of the complex BSA-erythrosine B. At the same time, denaturation parameters of the complex at the irradiation of BSA solution with the frequency 41.8 GHz, in error framework, do not differ from those, obtained for non-irradiated samples. It was also revealed that under the effect of the irradiation by 51.8 GHz frequency there is no conformational change of BSA, while in the case of the complex BSA-erythrosine B a change of the protein conformation takes place. Though, the complex-formation process is thermodynamically beneficial and implemented due to the additional hydrogen bonds and vander- Waals interaction between BSA and erythrosine B under the effect of MM EMW.
Keywords: Физика