@misc{М._Л._Геворкян_Инактивация,
 author={М. Л. Геворкян},
 address={Երևան},
 howpublished={online},
 publisher={ՀՀ ԳԱԱ հրատ.},
 abstract={Ցուլի լյարդի արգինազի փոխազդեցությունը հիդրօքսիլամինի հետ առաջացնում է կատալիտիկ ակտիվության անկում: Ինակտիվացման արագությունը ավելանում է միջավայրի pH-ի ցածր արժեքների (6.5-6.8) դեպքում: Ուսումնասիրվել են ակտիվության անկման կինետիկան և կախվածությունը հիդրօքսիլամինի խտությունից: Որոշվել է արգելակման հաստատունը Ki=16 mM: Ստացված տվյալները ցույց են տալիս, որ արգինազի ակտիվության անկումը տեղի է ունենում ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնի կազմում կամ դրան կից կարբօքսիլային կամ կարբոնիլային խմբի մոդիֆիկացման հետևանքով: Հիդրօքսիլամինի հետ փոխազդեցության պրոցեսներին մասնակցում է pKa 8.7 արժեք ունեցող ֆունկցիոնալ խումբ, որը, հավանաբար, կարևոր դեր է կատարում մոդիֆիկացվող խմբի ակտիվ վիճակը ապահովելու գործում: Արգինազի լուծույթների ֆլուորեսցենցիայի սպեկտրների ուսումնասիրությունը 280 և 297 նմ գրգռման ալիքի երկարությունների դեպքում ցույց տվեց, որ հիդրօքսիլամինի ազդեցության առավել նպաստավոր պայմաններում ֆլուորեսցենցիայի հիմնական պարամետրերի զգալի փոփոխություններ տեղի չեն ունենում: Հիդրօքսիլամինի հետ փոխազդեցության հետևանքով արգինազի մոլեկուլի այն հատվածներում, որտեղ գտնվում են տրիպտոֆանի և տիրոզինի մնացորդները, սպիտակուցի կոնֆորմացիոն վիճակը չի փոփոխվում: The interaction of bovine liver arginase with hydroxylamine lead to decrease of enzymatic activity. The rate of inactivation increased at low pH (6.5-6.8). The inactivation kinetics and the concentration dependence have been investigated. The inhibition constant was estimated (Ki=16 mM). The received data suggests that inactivation of arginase probably is result to the modification of carboxyl or carbonyl groups, which are involved in the active site of this enzyme or disposed near of it. The functional group with pK},
 title={Инактивация аргиназы гидроксиламином},
 type={Հոդված},
 keywords={Biology, Science, Natural history, Chemistry},
}